一、食品抗高血压肽的研究进展和前景分析（论文文献综述）
陆佳俊,刘春娥,黄昆仑,贺晓云[1]（2021）在《海洋食品中海洋多糖、生物活性肽与皂苷类化合物改善代谢综合征的机制》文中研究表明代谢综合征是一种包含多组分的代谢异常疾病,发病率逐渐升高。海洋食品中的生物活性物质,如海洋多糖、生物活性肽和皂苷类化合物因独特的结构和降血糖、降血脂、抗高血压、免疫调节等多种生理功能而越来越受到人们的关注。本文综述近年来海洋食品中海洋多糖、生物活性肽以及皂苷类化合物改善代谢综合征的机制,例如海洋多糖通过调节肠道菌群组成与降解成短链脂肪酸而改善糖脂代谢,其具体机制是乳酸杆菌、双歧杆菌等有益菌改善肠道和免疫系统的相关功能;短链脂肪酸与G蛋白偶联受体40家族结合,通过调节饱腹激素的分泌,降低食欲的同时增加能量消耗,从而实现能量代谢平衡,改善代谢综合征。
逯冠宏[2]（2021）在《牡蛎多肽提取工艺的建立及其对RAW264.7巨噬细胞免疫调节作用的研究》文中研究说明牡蛎是典型的暖水性无脊椎双壳贝类,是微量元素、必需脂肪酸、蛋白质、糖原、氨基酸等多种营养素的良好来源。除了这些营养物质外,牡蛎具有多种生物活性和药用价值,是具有保健作用的药食同源食品,尤其是经过蛋白酶水解后制备的牡蛎蛋白水解物或牡蛎多肽,具有降血压、降血糖、抗肿瘤、抗氧化、生殖保健、增强免疫力等多种重要的生物活性。但目前多数的牡蛎以生鲜方式或简单的生产加工方式售卖,牡蛎资源并没有得到充分有效的开发,造成了资源的浪费。因此,近年来大量营养学和医学领域研究学者将目光投入到对牡蛎生物活性的研究和利用上,为牡蛎高附加值活性物质的利用以及牡蛎多肽功能食品的研发提供了技术支撑,是未来牡蛎加工产业的发展方向。具有免疫调节作用的多肽称为免疫活性肽,具有低分子量、低毒、低敏、无副作用和易于被人体吸收等多种优势,因此研究免疫活性肽已经成为相关领域的一个研究热点。本文以牡蛎为原料,选取木瓜蛋白酶、风味蛋白酶和动物蛋白酶通过酶解法和超滤制备三种牡蛎多肽,在小鼠巨噬细胞RAW264.7上对其免疫活性进行初步评价,以此筛选出制备免疫活性肽最佳的水解酶。进一步通过单因素和响应面实验对酶解的p H值、加酶量、温度、底物浓度和时间以水解度为指标进行优化,建立提取多肽的最佳工艺。实验结果表明,动物蛋白酶酶解牡蛎多肽（AOP）比木瓜蛋白酶酶解牡蛎多肽（POP）和风味蛋白酶酶解牡蛎多肽（FOP）,能显着提高RAW264.7细胞的增殖率（P<0.01）,500μg/m L浓度的AOP对细胞的增殖率为（110±1.775）%;并发现三种牡蛎多肽在低浓度500μg/m L时均能激活巨噬细胞,极显着增强巨噬细胞吞噬中性红的活力（P<0.01）,对吞噬活性影响由大到小依次是AOP>FOP>POP;同时AOP酶解多肽在500μg/m L和50000μg/m L时巨噬细胞NO的释放量也是三者中最高的,呈浓度依赖性上升。以上结果说明AOP具有最佳的免疫增强活性。进一步确定AOP最佳提取工艺为加酶量3000U/g、底物浓度20%、酶解温度51℃、酶解时间4h和p H值7.6。利用最佳提取工艺制备牡蛎多肽粗提液,超滤分离获得纳滤浓缩液,之后真空冷冻干燥获得AOP冻干粉,并对其理化性质进行检测分析,实验结果显示,AOP的紫外最大吸收峰出现在220nm处,傅里叶红外光谱显示AOP具有多肽的特征吸收峰;利用反相高效液相色谱法（RP-HPLC）分析相对分子量分布,结果显示分子量<1000Da的多肽占比54.3%;液相色谱串联质谱法（LC-MS/MS）鉴定出多种多肽序列,我们对AOP中含量相对较高的前16个序列进行检索和分析,发现7种肽序列均来自铜锌超氧化物歧化酶（Cu/Zn-SOD）,该物质已经被证实是一种参与机体抗氧化免疫反应的酶类,另外一种来自HSC70蛋白的肽序列,具有提高机体免疫力,参与免疫调节的作用;氨基酸分析结果显示疏水性氨基酸分别占AOP中水解氨基酸的28.45%、游离氨基酸的17.3%。通过AOP对细胞增殖的影响、吞噬中性红的能力、NO释放量的影响以及相关细胞因子（IL-6、i NOS、IL-1β、TNF-α）基因的表达量影响,研究不同浓度AOP对细胞免疫调节作用的影响,结果表明250μg/m L和1250μg/m L两种浓度的AOP能够促进RAW264.7细胞的增殖、增强其对中性红的吞噬能力和促进释放NO、上调i NOS m RNA、IL-6 m RNA、IL-1βm RNA、TNF-αm RNA基因的表达水平。进一步采用Western blot法研究其免疫调节机制,结果表明AOP能够通过激活p38、JNK MAPK信号通路,促进相关免疫细胞因子的分泌,从而调节免疫活性。综上所述,本研究建立了牡蛎多肽的提取工艺,经超滤分离得到牡蛎多肽AOP,初步研究表明AOP能够增强RAW264.7细胞的免疫活性,为牡蛎功能性食品的开发和利用提供了新思路。
高杰[3]（2021）在《发酵与酶解法处理马乳酪蛋白制备ACE抑制肽》文中进行了进一步梳理高血压是一种公共心血管疾病,并且是导致脑梗死,心肌梗塞和肾功能衰竭的关键危险因素。临床上使用的降血压药物虽能很好的维持血压的稳定,但长期服用会对肾脏等器官带来不同程度的副作用。血管紧张素转换酶（Angiotensin Converting Enzyme,ACE）与人体两个血压调节系统相关,分别为肾素-血管紧张素系统（Renial Angiotensin System,RAS）和激肽-一氧化氮系统（Kinin-Nitric Oxide System,KNOS）。其中RAS系统是调节血压的主要系统,而ACE是RAS系统的核心酶,因此ACE抑制剂的筛选是降血压药物开发的有效途径。近年来,食源性ACE抑制肽由于具有安全有效、无毒副作用的特点受到关注,已有研究从乳蛋白中分离纯化出ACE抑制肽,但它们大都集中在对牛乳的研究。本研究以马乳酪蛋白为原料,将高产ACE抑制肽的酵母菌与优化的蛋白酶水解条件相结合制备ACE抑制肽,进行分离纯化与鉴定,研究结果如下:（1）分离马乳的酪蛋白和乳清蛋白,测定其经过模拟胃肠道消化后的ACE抑制率,结果表明马乳酪蛋白的ACE抑制率显着性高于乳清蛋白。从传统酸马奶中筛选获得一株酵母菌,发酵马乳酪蛋白产物的ACE抑制活性为47.56%,通过ITS系统发育分析鉴定该菌株为哈萨克斯坦（Kazachstania）属的单胞酿酒酵母（Ka.unispora）,将其命名为Ka.unispora KU530菌株,简称KU530。（2）利用五种商业蛋白酶,分别为碱性蛋白酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶和风味蛋白酶水解马乳酪蛋白,以ACE抑制率为指标,筛选得到胰蛋白酶水解2 h产物的ACE抑制率为最高58.15%,并对其水解条件进行优化。结果显示在酪蛋白浓度为20 mg/ml、p H 7.6、酶添加量E/S为6.8%、36℃下水解1.5 h为最佳条件,其中温度对水解马乳酪蛋白产物的ACE抑制率影响最大,p H次之,酶添加量最小,优化后的ACE抑制率最高可达70.17%,比未优化前提高了12.02%。（3）将发酵与蛋白酶水解相结合,利用KU530发酵后在优化的胰蛋白酶水解条件下继续水解马乳酪蛋白,其产物ACE抑制活性显着性高于单独KU530发酵（高出35.77%）和单独胰蛋白酶水解（高出13.16%）,并对其产物进行分离纯化,得到了单个峰R2-2-2组分,经MALDI/TOF-TOF-MS/MS鉴定R2-2-2组分。结果显示鉴定出4种新型ACE抑制肽,分别为TVDMESTEVVTEK、VNNQALPQPIER、PQPIERT、TPKGEKFPSMSEAR。将4种多肽与ACE模拟分子对接,结果显示多肽能很好的结合到ACE活性位点形成稳定的复合体并与其相互作用形成氢键,推测此4种多肽能很好的抑制ACE活性,并将其进行固相合成。
唐蓉[4]（2021）在《乳酸菌与酵母菌共发酵驼乳中ACE和DPP-Ⅳ抑制肽的研究》文中认为食源性活性肽由于来源广泛、无毒副作用和成本低廉而成为慢性疾病防治领域的研究热点。有研究证明酸驼乳具有调节血压、降血糖等多种生活性。近年来,有关鲜驼乳和发酵驼乳在辅助治疗糖尿病和高血压方面的研究逐渐增多,但是研究发酵乳的生物活性与发酵菌种之间关系的报道却较少。本研究利用来自传统发酵乳的乳酸菌和酵母菌发酵驼乳,筛选出高产血管紧张素转化酶（ACE）和二肽基肽酶Ⅳ（DPP-Ⅳ）抑制肽的菌株,分离、鉴定和合成了具有活性的小分子肽,并对其抑制机制进行了初步探索,为发酵驼乳降血糖和降血压机制的研究提供重要数据。获得研究结果如下:1.活性乳酸菌与酵母菌的筛选及鉴定根据菌株在驼乳中的生长情况对来自内蒙古传统发酵乳的173株乳酸菌和70株酵母菌进行筛选,得到能在驼乳中生长发酵的141株乳酸菌和62株酵母菌,并测定了发酵驼乳的抗氧化活性、α-葡萄糖苷酶、ACE和DPP-Ⅳ抑制活性。初筛到ACE抑制活性较高的5株乳酸菌和4株酵母菌,DPP-Ⅳ抑制活性较高的5株乳酸菌和3株酵母菌。以ACE和DPP-Ⅳ抑制率为指标,将初筛的菌株进行组合发酵得到ACE和DPP-Ⅳ抑制率较高的发酵组合,乳酸菌L108菌株和酵母菌Y15。测序后的序列比对和系统发育分析可得L108为乳酸乳球菌（Lactococcus lactis）和Y15为解脂耶氏酵母（Kluyveromyces marxianus）。2.乳酸菌和酵母菌共发酵驼乳产ACE和DPP-Ⅳ抑制肽的条件优化通过单因素和响应面试验,确定了L108和Y15共发酵的最优条件为温度30℃、发酵时间87 h、转速153 rpm。最优条件下发酵驼乳的ACE抑制率比L108单独发酵提高了35.44%,比Y15单独发酵提高了20.12%;DPP-Ⅳ抑制率比L108单独发酵提高了30.55%,比Y15单独发酵提高了17.24%。在驼乳的共发酵体系中,Y15的活菌数比单菌发酵增加了1.8%,L108的生长代谢对Y15起到促进作用。共发酵驼乳进行体外模拟胃肠消化后活性显着提高,ACE的半抑制浓度由15.349 mg/m L降至2.825 mg/m L;DPP-Ⅳ半抑制浓度由30.12 mg/m L降至6.82mg/m L。3.ACE与DPP-Ⅳ抑制肽的分离、鉴定及合成（1）用截留超滤、葡聚糖凝胶色谱和RP-HPLC分离纯化发酵驼乳产生的ACE和DPP-Ⅳ抑制肽。截留超滤膜分离到的<3 KDa组分ACE和DPP-Ⅳ抑制率均最高;选取<3 KDa的组分用AKTA葡聚糖G-10凝胶色谱分离,得到ACE抑制率最高的3号峰和DPP-Ⅳ抑制率最高1号峰;分别选取两个组分用半制备RP-HPLC进一步分离纯化,最终分离到ACE抑制率最高的单峰5-2和DPP-Ⅳ抑制率最高的单峰D3-2。（2）对分离到的单峰序列进行鉴定,并通过BIOPEP及BIOWARE预测了肽序列的ACE和DPP-Ⅳ抑制活性,选择评分较高的ACE抑制肽VFGK、VYPYYG和DPP-Ⅳ抑制肽PHPALLAP、FGGY进行合成。体外测定ACE抑制肽VFGK和VYPYYG的半抑制浓度分别为1067±0.45μmol/L和484±0.98μmol/L,均为竞争性抑制;DPP-Ⅳ抑制肽PHPALLAP和FGGY的半抑制浓度分别为920±0.49μmol/L和1946±0.58μmol/L,也均为竞争性抑制。（3）采用分子对接技术分析了合成肽VFGK、VYPYYG与ACE之间的相互作用位点与作用力;合成肽PHPALLAP、FGGY与DPP-Ⅳ之间的相互作用位点与作用力,结果表明氢键是抑制肽与两种酶结合的主要驱动因素。其中,VFGK与ACE酶的His344、Glu372和His348相结合形成了3个氢键,且与ACE酶活性位点Zn2+结合也形成了氢键;VYPYYG与ACE酶的His314和Met184相结合形成了2个氢键,且与ACE酶的Pro368、Arg479共同结合形成了氢键。FGGY与DPP-Ⅳ酶的Ser1318、Glu893、Glu894和Tyr1350相结合形成了5个氢键;PHPALLAP与DPP-Ⅳ酶的Arg1248相结合形成了氢键,且与DPP-Ⅳ酶活性位距离较近可能存在范德华力。
窦鑫,吴燕燕[5]（2021）在《海水鱼内脏高值化利用的研究现状与发展趋势》文中指出近年来,我国海水鱼类捕捞与养殖产业发展快速,海水鱼类加工过程产生的大量副产物,只有小部分作为饲料,大部分被废弃造成环境污染。而海水鱼内脏含有丰富的生物活性肽、酶以及脂质等可以被有效利用的成分,有必要对其进行开发利用。本文综述了近年来国内外学者对海水鱼内脏在生物活性肽如抗氧化肽、抗疲劳肽、抗高血压肽,内脏酶如蛋白酶、超氧化物歧化酶、胆碱酯酶、酸（碱）性磷酸酶,脂质中磷脂、脂肪酸、不皂化的脂质提取工艺与运用方面的研究进展,并对海水鱼内脏今后的高值化开发利用提出建议,以期为海水鱼内脏的高值化利用,促进海水鱼产业的零废弃高值高质加工提供参考。
姚雨杉[6]（2020）在《鱿鱼加工副产物酶解、发酵工艺的优化和抗高血压肽的制备》文中指出为了开发安全、无副作用的食物源抗高血压肽及实现鱿鱼加工副产物的高值化利用,本文以鱿鱼加工副产物为原料,分别采用中性蛋白酶酶解和纳豆芽孢杆菌液态发酵两种工艺制备抗高血压肽,并对其体外ACE抑制活性、肾素抑制活性及稳定性进行了研究。主要的研究方法和结论如下:（1）采用国家标准成分测定方法检测鱿鱼加工副产物中的粗蛋白质、粗脂肪、粗灰分、氨基酸等,以测定其营养成分并对其氨基酸进行营养评价。结果显示,鱿鱼加工副产物粗蛋白质、粗脂肪及粗灰分的干重含量分别为63.18%、12.94%、8.29%;共检出17种氨基酸,总含量为55.74%,必需氨基酸占氨基酸总含量的41.68%,谷氨酸含量最高（7.93%）,疏水性氨基酸含量较高（22.78%）,主要的限制氨基酸是蛋氨酸和胱氨酸,必需氨基酸指数EAAI为85.23。结果表明,高蛋白的鱿鱼加工副产物可以作为制备抗高血压肽的优质来源。（2）以血管紧张素转化酶-Ⅰ（ACE）抑制活性、多肽含量为主要指标,进行鱿鱼加工副产物水解蛋白酶的筛选,利用响应面中心组合设计进一步优化酶解工艺,分别建立ACE抑制活性、多肽含量与酶解温度、水解时间、p H和加酶量的二次回归模型,通过方差分析和验证实验,得出该模型能够较好地反映鱿鱼加工副产物水解物ACE抑制活性和多肽含量的变化规律。结果表明:最佳的水解工艺条件为酶解温度52.4℃,酶解时间5.7 h,p H 7.1,加酶量为8151 U·g-1,在此条件下其ACE抑制率和多肽含量分别可达84.26%、229.09 mg·g-1。（3）采用纳豆芽孢杆菌（Bacillus natto）发酵鱿鱼加工副产物,以ACE抑制率和多肽含量为指标,通过单因素试验对发酵时间、发酵温度、接种量和液料比等工艺参数进行研究,并采用Box-Behnken响应面分析法优化工艺条件,建立二次多项数学模型。结果表明回归模型能较好地反应各因素水平与响应值之间的关系,各因素对ACE抑制率和多肽含量的影响顺序均为发酵温度>接种量>液料比>发酵时间,纳豆芽孢杆菌发酵鱿鱼加工副产物制备ACE抑制肽的最佳工艺条件为发酵时间37.5 h、发酵温度42.1℃、接种量6.0%、液料比22.7。在上述发酵条件下制备的冻干品ACE抑制率达到82.22%、多肽含量高达208.18 mg·g-1。（4）通过膜分离技术将最佳工艺条件下得到的酶解（E）、发酵（F）水解物分离成5种不同分子质量大小的多肽组分（<1 k D、1～3 k D、3～5 k D、5～10 k D和>10 k D）;评价水解物和各个多肽组分的ACE、肾素抑制活性,并通过胃肠道模拟消化探究活性最佳组分的稳定性。结果表明:<1 k D的组分（酶解法得到的<1 k D组分记为E-1,发酵产物<1 k D组分记为F-1）具有最大的ACE抑制活性（E-1的抑制率为87.48±1.76%,F-1的抑制率为86.50±1.84%）和肾素抑制活性（E-1的抑制率为69.72±1.16%,F-1的抑制率为81.09±1.23%）;E-1组分的ACE及肾素的IC50值分别为1.34±0.12 mg·m L-1、1.47±0.06 mg·m L-1;F-1组分的ACE及肾素的IC50值分别为1.01±0.08 mg·m L-1、1.15±0.09 mg·m L-1;组分经人工胃液120 min+人工肠液120 min消化后,E-1组分最终ACE抑制率降至35.15±1.31%、肾素抑制率降至43.17±1.42%,F-1组分最终ACE抑制率降至48.24±1.18%、肾素抑制率降至49.37±1.16%。总体来说F-1组分的抗高血压体外活性和稳定性更强。结果表明,鱿鱼加工副产物蛋白的酶解、发酵水解物及其<1k D的膜分离组分可能作为功能性成分用于降血压相关的功能食品和保健品的开发。本文研究结果为鱿鱼加工废弃物的高值化利用和食物源抗高血压肽的研究与开发提供了理论依据。
俞媛瑞,王雪峰,王桂瑛,程志斌,谷大海,徐志强,范江平,普岳红,廖国周[7]（2019）在《鸡肉中生物活性肽的研究进展》文中进行了进一步梳理生物活性肽被认为是新一代的生物活性调节剂,它是一类由氨基酸经共价键连接而成的有机化合物,对人体免疫及神经系统、消化功能、内分泌、心血管系统都有重要的调节作用,部分活性肽具有抑制食品氧化变质和腐败微生物生长的功能。天然食物中存在的生物活性肽需经酶解后才能释放其活性,少数生物活性肽是通过化学合成的。鸡肉脂肪含量低,蛋白质含量丰富,其营养功效一直受到人们关注,目前鸡肉中研究最多的生物活性肽是抗氧化肽。该文主要对鸡肉中生物活性肽的功能特性、制备方法及其研究所面临的挑战等方面进行了综述,并展望其研究方向。
杨云梅[8]（2019）在《家蚕丝素蛋白ACE抑制肽的制备及性能研究》文中研究说明高血压是一种慢性疾病,能够诱发心脑血管疾病,严重危害了人们的身体健康。临床上已用卡托普利、依那普利和福辛普利等化学合成药物治疗高血压,但这些药物通常会产生副作用如味觉障碍和干咳等。血管紧张素转化酶抑制肽由于来源于天然蛋白,具有安全性高、无副作用、易吸收和抑制效果良好等特点,现已成为热点领域之一。丝素蛋白广泛存在于家蚕丝中,疏水性氨基酸含量高,是制备ACE抑制肽的潜在蛋白质资源,目前关于丝素蛋白ACE抑制肽的研究较少,特别是关于其降血压分子机制方面的研究未见报道。本文以桑蚕丝素蛋白为原料,利用酶法制备丝素蛋白ACE抑制肽,通过超滤、离子交换色谱、葡聚糖凝胶分离色谱和液相色谱-质谱联用分离和鉴定丝素蛋白ACE抑制肽,并利用分子对接和Lineweaver-Burk双倒数作图法对丝素蛋白ACE抑制肽的降血压的机理进行了探讨。结果表明:酶法制备丝素蛋白ACE抑制肽的最佳水解用酶是碱性蛋白酶;影响丝素蛋白ACE抑制肽活性的各因素大小依次为:底物浓度>加酶量>酶解时间>p H;最佳酶解条件为:酶解温度45℃、酶解时间61.66min、p H8.54、底物浓度4.95%、加酶量3140.23U/g。经超滤分离后,MW<5 k Da组分具有最强的ACE抑制活性;紫外光谱分析表明MW<5 k Da组分能够改变ACE的结构。体外消化试验表明,丝素蛋白ACE抑制肽具有良好的酸、热稳定性和抗肠道酶消化能力。MW<5 k Da组分依次经DEAE-52交换色谱、Sephadex G-50凝胶分离色谱、Sephadex G-15凝胶分离色谱和液相色谱分离后成功得到了一个活性最高组分(IC50值为0.00625 mg/m L),经液-质联用色谱分析,发现丝素蛋白ACE抑制肽的分子量范围为162.13～542.37 Da,主要由2～4肽组成,预测了5种ACE抑制肽的氨基酸序列,它们分别为SG或GS、SV或DA、YT、EECY和PAL。分子对接结果表明,SG主要与ACE口袋S1活性中心部位的Glu384、Ala354、Tyr523和S2口袋活性中心部位的His353、His513、Lys511和Tyr520氨基酸残基相互作用;GS主要与ACE口袋S1活性中心部位Tyr523、Ala354和Glu384相互作用;SV主要与ACE的S1口袋活性中心部位Ala354和S2口袋活性中心部位Tyr520、Gln281、His513和His353氨基酸残基相互作用;DA主要与ACE的S1口袋活性中心部Ala354和S2口袋活性中心部位的His353和Gln281氨基酸残基相互作用以及与Zn2+附近的氨基酸残基His383和His387相互作用;YT主要与ACE的氨基酸残基Glu123、Asn85、Tyr62、Ser517和Arg124相互作用;PAL主要与ACE氨基酸残基Tyr360和Arg522相互作用;EECY主要与ACE的氨基酸残基Arg522、Glu123、Lys118和Arg124相互作用;在这些肽中,PAL的IC50值最小,为0.0018mg/ml。Lineweaver-Burk双倒数作图法研究结果表明,SG（ki=3.033±0.512 mmol/L）和EECY（ki=3.845±0.716mmol/L）是竞争性抑制剂,DA（ki=9.600±0.602 mmol/L）、SV（ki=3.492±0.106 mmol/L）和GS（ki=6.458±0.644 mmol/L）是非竞争性抑制剂,PAL（ki=0.617±0.056 mmol/L）和YT（ki=1.146±0.044 mmol/L）是反竞争性抑制剂,其中,PAL的ki最小,与ACE亲和力最强。
马志鹰[9]（2019）在《驼血中降血压降血脂多肽的制备及鉴定》文中研究说明为了多维度开发驼血产品,开发出具有降高血压和降高血脂功能的新型驼血多肽,提升农副加工业的废弃资源的利用率,为驼血多肽产品成为预防和辅助治疗高血压和高血脂的功能性保健产品提供科学依据,同时也为驼血多肽产品的推广应用提供技术支持。本试验使用蛋白酶酶促水解的方法制备多肽,比较了市场上常见的复合蛋白酶、风味蛋白酶、木瓜蛋白酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶、酸性蛋白酶、中性蛋白酶、碱性蛋白酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶连续酶解的作用效果,确定了使用体外模拟胃肠消化来粗提降血压降血脂多肽的方案;通过超滤、Sephadex-25葡聚糖凝胶层析纯化降血压降血脂多肽,并测定和收集具有最佳降血压和降血脂作用的组分;利用氨基酸自动分析仪分析了降血压降血脂多肽的氨基酸组成,利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱仪确定了降血压降血脂多肽的分子量和氨基酸序列。主要试验结果如下:（1）最优酶的选择表明骆驼血液经过超声波破碎、透析等预处理后,在胃蛋白酶和胰蛋白酶共同作用下,底物浓度为5%,酶添加量为5%,最适温度和最适pH,酶解4 h的条件下,样品中大分子的蛋白质可以较好的被水解成小分子多肽,其ACE抑制率和HMG-CoA还原酶抑制率都较高于其他酶解方案。（2）降血压降血脂多肽的纯化表明:3 kDa超滤管截流而得的分子量小于3 kDa多肽液具有较高的ACE抑制率,其ACE抑制率为61.8%;经3 kDa和10 kDa超滤管共同作用而得的分子量为3 kDa～10 kDa的多肽液具有较高的HMG-CoA还原酶抑制率,其H MG-CoA还原酶抑制率为11%。（3）在驼血降血压降血脂多肽的鉴定中,降血压多肽分子量为600 Da～1756 Da,其氨基酸序列为NPRNR、VVDMPCTR、VDEVGWALGR;降血脂多肽分子量为4114.66 Da～4387.3164 Da,其氨基酸序列为RVADEVGGEAIGR、E AVAAHHPGDFTPDAH、PDDDHGPGLNHLNNNK。
许岩,任皓威,周广运,刘宁[10]（2017）在《液相色谱质谱联用技术在植物蛋白及多肽研究中的应用》文中研究说明近年来,随着液相色谱质谱联用技术的发展,其在医药、环境和食品安全等领域中已得到广泛应用,目前也成为植物蛋白研究的重要手段。本文将从液相色谱质谱联用技术发展及液相色谱质谱联用技术在谷物蛋白、豆类蛋白及其他作物蛋白中的研究和应用进行归纳和总结,并对液相色谱质谱联用技术在植物蛋白研究中的发展方向和前景进行展望,以期为植物蛋白的深入研究提供最新的基础理论。
二、食品抗高血压肽的研究进展和前景分析（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、食品抗高血压肽的研究进展和前景分析（论文提纲范文）
（1）海洋食品中海洋多糖、生物活性肽与皂苷类化合物改善代谢综合征的机制（论文提纲范文）
| 1 海洋多糖改善代谢综合征的机制 |
| 1.1 海洋多糖通过调节肠道菌群组成改善代谢的相关指标 |
| 1.1.1 海藻酸 |
| 1.1.2 甲壳素和壳聚糖 |
| 1.2 海洋多糖通过降解成短链脂肪酸改善糖脂代谢 |
| 1.2.1 短链脂肪酸与肥胖 |
| 1.2.2 短链脂肪酸与糖尿病 |
| 2 海洋生物活性肽改善代谢综合征的机制 |
| 2.1 抗高血压肽通过影响血管紧张素转换酶调节血压 |
| 2.2 抗高血压肽通过影响钙离子通道调节血压 |
| 3 海洋皂苷类化合物改善代谢综合征的机制 |
| 3.1 皂苷通过抑制脂肪酶活性调节脂质代谢 |
| 3.2 皂苷通过与胆固醇、胆盐结合形成难溶性复合物调节脂质代谢 |
| 4 结语 |
（2）牡蛎多肽提取工艺的建立及其对RAW264.7巨噬细胞免疫调节作用的研究（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| abstract |
| 英文缩写词表 |
| 引言 |
| 第一篇 文献综述 |
| 第一章 生物活性肽的研究进展 |
| 1.1 生物活性肽 |
| 1.1.1 抗氧化肽 |
| 1.1.2 抗高血压肽 |
| 1.1.3 抗癌生物活性肽 |
| 1.1.4 抗糖尿病肽 |
| 1.1.5 免疫调节活性肽 |
| 1.2 生物活性肽免疫调节的研究 |
| 1.2.1 生物活性肽对巨噬细胞的影响 |
| 1.2.2 生物活性肽对炎症介质的影响 |
| 1.3 生物活性肽与免疫活性调节机制相关的通路 |
| 1.3.1 MAPK通路 |
| 1.3.2 NF-κB通路 |
| 第二章 生物活性肽的制备与分离研究进展 |
| 2.1 生物活性肽的制备工艺研究 |
| 2.1.1 酶解法 |
| 2.1.2 微生物发酵法 |
| 2.1.3 化学合成法 |
| 2.2 生物活性肽的分离纯化 |
| 2.2.1 超滤法 |
| 2.2.2 色谱法 |
| 2.3 牡蛎的研究现状 |
| 2.3.1 氨基酸、多肽、蛋白质 |
| 2.3.2 微量元素与维生素 |
| 2.3.3 多糖 |
| 第二篇 研究内容 |
| 第一章 牡蛎多肽的初筛及提取工艺的优化 |
| 1.1 实验材料 |
| 1.1.1 主要试剂与材料 |
| 1.1.2 主要仪器与设备 |
| 1.2 实验方法 |
| 1.2.1 牡蛎的预处理 |
| 1.2.2 牡蛎多肽的制备 |
| 1.2.3 超滤法分离粗提液 |
| 1.2.4 RAW264.7 细胞培养 |
| 1.2.5 制备牡蛎免疫活性肽最佳酶种的筛选 |
| 1.2.6 水解度的测定 |
| 1.2.7 单因素法优化蛋白酶酶解牡蛎的提取工艺 |
| 1.2.8 响应面法优化蛋白酶酶解牡蛎的提取工艺 |
| 1.2.9 数据统计分析 |
| 1.3 实验结果 |
| 1.3.1 制备免疫活性肽最佳酶种的筛选 |
| 1.3.2 单因素实验结果 |
| 1.3.3 响应面实验 |
| 1.4 讨论 |
| 1.5 小结 |
| 第二章 牡蛎多肽AOP理化性质的检测 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 主要试剂与材料 |
| 2.1.2 主要仪器与设备 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 紫外全波长扫描 |
| 2.2.2 傅里叶红外光谱分析 |
| 2.2.3 相对分子质量分布测定 |
| 2.2.4 LC-MS/MS多肽鉴定 |
| 2.2.5 水解氨基酸组成分析 |
| 2.2.6 游离氨基酸分析 |
| 2.3 结果 |
| 2.3.1 紫外扫描结果 |
| 2.3.2 傅里叶红外光谱分析结果 |
| 2.3.3 相对分子质量分布结果 |
| 2.3.4 LC-MS/MS多肽序列鉴定结果 |
| 2.3.5 水解氨基酸组成结果 |
| 2.3.6 游离氨基酸组成结果 |
| 2.4 讨论 |
| 2.5 小结 |
| 第三章 牡蛎多肽AOP对 RAW264.7 细胞免疫活性的影响及调节机制的研究 |
| 3.1 实验材料 |
| 3.1.1 主要试剂与材料 |
| 3.1.2 主要仪器与设备 |
| 3.2 实验方法 |
| 3.2.1 AOP对 RAW264.7 细胞增殖率的影响 |
| 3.2.2 AOP对 RAW264.7 细胞吞噬中性红的影响 |
| 3.2.3 AOP对 RAW264.7 细胞分泌NO的影响 |
| 3.2.4 AOP对 RAW264.7 细胞分泌细胞因子的影响 |
| 3.2.5 AOP对 RAW264.7 细胞激活MAPK信号通路的检测 |
| 3.2.6 数据统计分析 |
| 3.3 实验结果 |
| 3.3.1 AOP对 RAW264.7 细胞增殖率的影响 |
| 3.3.2 AOP对 RAW264.7 吞噬能力的影响 |
| 3.3.3 AOP对 RAW264.7 细胞分泌NO的影响 |
| 3.3.4 细胞中总RNA的提取 |
| 3.3.5 AOP对 RAW264.7 细胞的细胞因子基因表达水平的影响 |
| 3.3.6 AOP对 RAW264.7 细胞MAPK信号通路的影响 |
| 3.4 讨论 |
| 3.5 小结 |
| 结论 |
| 参考文献 |
| 导师简介 |
| 作者简介 |
| 致谢 |
（3）发酵与酶解法处理马乳酪蛋白制备ACE抑制肽（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第1章 绪论 |
| 1.1 高血压与ACE抑制肽 |
| 1.1.1 高血压概述 |
| 1.1.2 ACE抑制肽 |
| 1.2 食源性ACE抑制肽的概述 |
| 1.2.1 食源性ACE抑制肽的来源 |
| 1.2.2 食源性ACE抑制肽的制备方法 |
| 1.3 马乳及研究现状 |
| 1.3.1 马乳的营养价值与特性 |
| 1.3.2 马乳及酸马奶的功能性作用 |
| 1.4 发酵食品中的霉菌和酵母菌 |
| 1.4.1 鉴定方法 |
| 1.4.2 分布和多样性 |
| 1.5 本研究的立题依据与研究内容 |
| 1.5.1 研究意义 |
| 1.5.2 研究内容 |
| 1.5.3 技术路线 |
| 第2章 发酵马乳酪蛋白产ACE抑制肽菌株的筛选 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 菌株来源 |
| 2.1.2 主要试剂 |
| 2.1.3 试剂配置 |
| 2.1.4 实验仪器 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 马乳酪蛋白的提取 |
| 2.2.2 马乳乳酪蛋白和清蛋白的蛋白质浓度测定 |
| 2.2.3 马乳酪蛋白和乳清蛋白模拟胃肠道消化 |
| 2.2.4 酵母菌的分离纯化 |
| 2.2.5 霉菌的分离纯化 |
| 2.2.6 高产ACE抑制肽菌株的筛选 |
| 2.2.7 分子生物学鉴定 |
| 2.2.8 生长曲线的绘制 |
| 2.2.9 血管紧张素转换酶的制备 |
| 2.2.10 血管紧张素转换酶活力测定 |
| 2.2.11 ACE抑制率的测定 |
| 2.2.12 统计分析 |
| 2.3 实验结果 |
| 2.3.1 蛋白质标准曲线 |
| 2.3.2 马乳酪蛋白和乳清蛋白模拟胃肠消化后产物的ACE抑制率 |
| 2.3.3 霉菌和酵母菌的分离 |
| 2.3.4 高产ACE抑制肽菌株的筛选 |
| 2.3.5 系统发育分析 |
| 2.3.6 KU530菌株的生长特征 |
| 2.4 讨论与总结 |
| 第3章 酶解马乳酪蛋白制备ACE抑制肽的研究 |
| 3.1 实验材料与仪器 |
| 3.1.1 材料与试剂 |
| 3.1.2 实验仪器 |
| 3.2 实验方法 |
| 3.2.1 水解马乳酪蛋白最佳用酶的选择 |
| 3.2.2 蛋白酶水解条件的优化 |
| 3.2.3 蛋白水解度的测定 |
| 3.2.4 ACE抑制率的测定 |
| 3.2.5 统计分析 |
| 3.3 实验结果 |
| 3.3.1 马乳酪蛋白最佳用酶的选择 |
| 3.3.2 胰蛋白酶水解条件的优化 |
| 3.4 讨论与总结 |
| 第4章 马乳酪蛋白制备ACE抑制肽及其分离纯化与鉴定 |
| 4.1 实验材料 |
| 4.1.1 主要材料与试剂 |
| 4.1.2 实验仪器 |
| 4.2 实验方法 |
| 4.2.1 发酵与蛋白酶水解组合制备ACE抑制肽 |
| 4.2.2 发酵与蛋白酶水解组合产物的超滤分离 |
| 4.2.3 葡聚糖凝胶Sephadex G-10分离纯化 |
| 4.2.4 半制备RP-HPLC分离纯化ACE抑制肽 |
| 4.2.5 MALDI/TOF-TOF-MS/MS鉴定ACE抑制肽 |
| 4.2.6 模拟分子对接 |
| 4.2.7 ACE抑制率的测定 |
| 4.2.8 IC_(50)值测定 |
| 4.3 实验结果 |
| 4.3.1 发酵与蛋白酶水解组合产物的ACE抑制活性 |
| 4.3.2 超滤分离结果 |
| 4.3.3 葡聚糖凝胶色谱分离结果 |
| 4.3.4 半制备RP-HPLC分离结果 |
| 4.3.5 MALDI/TOF-TOF-MS/MS鉴定结果 |
| 4.3.6 分子对接结果 |
| 4.4 讨论与总结 |
| 第5章 结论与展望 |
| 5.1 全文结论 |
| 5.2 创新点 |
| 5.3 展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录 攻读硕士期间发表论文及申请专利目录 |
（4）乳酸菌与酵母菌共发酵驼乳中ACE和DPP-Ⅳ抑制肽的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第1章 绪论 |
| 1.1 发酵驼乳及其研究现状 |
| 1.1.1 驼乳概述 |
| 1.1.2 传统酸驼乳的营养价值和医疗保健功效 |
| 1.1.3 发酵驼乳生物活性的研究现状 |
| 1.1.4 酸驼乳中微生物的多样性 |
| 1.2 生物活性肽的作用及其研究现状 |
| 1.2.1 生物活性肽的概述 |
| 1.2.2 生物活性肽的生理功能 |
| 1.2.3 生物活性肽的制备方法 |
| 1.2.4 生物活性肽的分离纯化 |
| 1.2.5 生物活性肽的鉴定 |
| 1.3 二肽基肽酶Ⅳ与糖尿病 |
| 1.3.1 糖尿病概述 |
| 1.3.2 糖尿病的治疗药物 |
| 1.3.3 二肽基肽酶Ⅳ与胰高血糖素样肽 |
| 1.3.4 二肽基肽酶Ⅳ抑制剂 |
| 1.4 血管紧张素(ACE)与高血压 |
| 1.4.1 高血压概述 |
| 1.4.2 高血压的治疗药物 |
| 1.4.3 血管紧张素与血管紧张素1 与缓激肽 |
| 1.4.4 血管紧张素抑制剂 |
| 1.5 本研究的立题依据、研究内容及研究路线 |
| 1.5.1 研究意义 |
| 1.5.2 研究内容 |
| 1.5.3 研究路线 |
| 第2章 活性乳酸菌与酵母菌的筛选及鉴定 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 菌株来源 |
| 2.1.2 样品 |
| 2.1.3 主要试剂及配制 |
| 2.1.4 主要仪器设备 |
| 2.1.5 培养基配方 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 菌种活化 |
| 2.2.2 驼乳发酵 |
| 2.2.3 发酵乳p H的测定和提取液的制备 |
| 2.2.4 抗氧化活性的测定 |
| 2.2.5 α-葡萄糖苷酶活性的测定 |
| 2.2.6 血管紧张素转化酶的制备与酶活测定 |
| 2.2.7 ACE抑制活性的测定 |
| 2.2.8 DPP-Ⅳ抑制活性的测定 |
| 2.2.9 蛋白水解能力的测定 |
| 2.2.10 酸度的测定 |
| 2.2.11 菌株的鉴定 |
| 2.3 数据统计分析 |
| 2.4 实验结果 |
| 2.4.1 驼乳发酵菌株的初筛 |
| 2.4.2 乳酸菌-酵母菌的共发酵与活性筛选 |
| 2.4.3 活性菌株的鉴定及系统发育分析 |
| 2.5 讨论与总结 |
| 第3章 乳酸菌和酵母菌共发酵驼乳产ACE和DPP-Ⅳ抑制肽的条件优化 |
| 3.1 实验材料 |
| 3.1.1 样品来源 |
| 3.1.2 菌株 |
| 3.1.3 主要试剂及配置 |
| 3.1.4 主要仪器设备 |
| 3.1.5 培养基配方 |
| 3.2 实验方法 |
| 3.2.1 单因素实验设计 |
| 3.2.2 响应面实验设计 |
| 3.2.3 发酵过程中代谢物的测定 |
| 3.2.4 发酵产物的体外模拟胃肠消化 |
| 3.2.5 SDS-PAGE分析发酵产物的组成 |
| 3.2.6 RP-HPLC分析发酵产物组成 |
| 3.2.7 ACE抑制率的测定 |
| 3.2.8 DPP-Ⅳ抑制率的测定 |
| 3.2.9 数据统计分析 |
| 3.3 实验结果 |
| 3.3.1 发酵条件对DPP-Ⅳ和ACE抑制活性的影响 |
| 3.3.2 响应面优化试验结果与分析 |
| 3.3.3 最优条件下共发酵与单菌发酵的比较分析 |
| 3.3.4 发酵的组成及抑制活性分析 |
| 3.4 讨论与总结 |
| 第4章 ACE与DPP-Ⅳ抑制肽的分离、鉴定及合成 |
| 4.1 实验材料 |
| 4.1.1 样品 |
| 4.1.2 主要试剂及配制 |
| 4.1.3 主要仪器设备 |
| 4.2 实验方法 |
| 4.2.1 截留超滤膜分离ACE、DPP-Ⅳ抑制肽 |
| 4.2.2 AKTA葡聚糖G-10凝胶色谱分离ACE、DPP-Ⅳ抑制肽 |
| 4.2.3 半制备RP-HPLC纯化ACE、DPP-Ⅳ抑制肽 |
| 4.2.4 ACE、DPP-Ⅳ抑制活性测定 |
| 4.2.5 LC-MSMS鉴定ACE和 DPP-Ⅳ抑制肽 |
| 4.2.6 多肽的抑制活性预测 |
| 4.2.7 ACE、DPP-Ⅳ抑制肽的合成 |
| 4.2.8 ACE、DPP-Ⅳ抑制肽的活性测定 |
| 4.2.9 ACE、DPP-Ⅳ抑制肽的抑制动力学测定 |
| 4.2.10 分子对接 |
| 4.3 数据统计分析 |
| 4.4 实验结果 |
| 4.4.1 截留超滤膜分离样品的肽谱及半抑制浓度 |
| 4.4.2 葡聚糖G-10凝胶色谱分离及活性 |
| 4.4.3 半制备RP-HPLC纯化ACE抑制肽 |
| 4.4.4 半制备RP-HPLC纯化DPP-Ⅳ抑制肽 |
| 4.4.5 ACE肽序列鉴定及活性预测 |
| 4.4.6 DPP-Ⅳ抑制肽序列鉴定及活性预测 |
| 4.4.7 ACE抑制肽的抑制活性及抑制动力学 |
| 4.4.8 分子对接分析ACE抑制肽的作用位点及方式 |
| 4.4.9 DPP-Ⅳ抑制肽的抑制活性及抑制动力学 |
| 4.4.10 分子对接分析DPP-Ⅳ抑制肽的作用位点及方式 |
| 4.5 讨论与总结 |
| 结论与展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 研究生期间发表的论文 |
（6）鱿鱼加工副产物酶解、发酵工艺的优化和抗高血压肽的制备（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 项目研究背景 |
| 1.2 海洋生物活性肽的研究概况 |
| 1.2.1 海洋活性肽的现状简述 |
| 1.2.2 海洋生物活性肽的分类 |
| 1.3 鱿鱼简介及其应用现状 |
| 1.3.1 鱿鱼简介 |
| 1.3.2 鱿鱼的营养价值 |
| 1.3.3 鱿鱼制品的加工现状 |
| 1.4 鱿鱼加工副产物的加工利用 |
| 1.4.1 鱿鱼加工副产物简介 |
| 1.4.2 鱿鱼加工副产物国内外研究进展 |
| 1.5 高血压及抗高血压活性肽 |
| 1.5.1 高血压及其危害 |
| 1.5.2 抗高血压肽及其作用机制 |
| 1.5.3 ACE抑制肽的活性检测 |
| 1.5.4 抗高血压肽的制备 |
| 1.5.5 抗高血压肽的分离纯化 |
| 1.6 主要研究的目的、意义及内容 |
| 1.6.1 研究目的与意义 |
| 1.6.2 研究内容 |
| 第二章 鱿鱼加工副产物前处理及其基本性质的研究 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验材料与仪器 |
| 2.2.1 实验材料 |
| 2.2.2 实验试剂 |
| 2.2.3 实验仪器及设备 |
| 2.3 实验方法 |
| 2.3.1 鱿鱼加工副产物预处理 |
| 2.3.2 水分含量测定 |
| 2.3.3 蛋白含量测定 |
| 2.3.4 灰分含量测定 |
| 2.3.5 脂肪含量测定 |
| 2.3.6 氨基酸成分的测定 |
| 2.3.7 氨基酸营养评价 |
| 2.4 数据处理 |
| 2.5 实验结果与分析 |
| 2.5.1 基本成分分析 |
| 2.5.2 氨基酸成分分析 |
| 2.5.3 氨基酸营养评价 |
| 2.6 本章小结 |
| 第三章 酶解鱿鱼加工副产物制备ACE抑制肽的工艺优化 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 材料与仪器 |
| 3.2.1 实验材料 |
| 3.2.2 实验试剂 |
| 3.2.3 仪器与设备 |
| 3.3 实验方法 |
| 3.3.1 原料脱脂处理 |
| 3.3.2 样品ACE抑制率的测定 |
| 3.3.3 多肽标准曲线的制作 |
| 3.3.4 样品多肽含量的测定 |
| 3.3.5 最适水解用酶的筛选 |
| 3.3.6 数据处理 |
| 3.3.7 CCD响应面法优化实验设计 |
| 3.4 实验结果与分析 |
| 3.4.1 多肽浓度标准曲线绘制 |
| 3.4.2 蛋白酶水解效果对比 |
| 3.4.3 响应面试验设计及结果 |
| 3.4.4 建立ACE抑制率的回归模型及显着性检验 |
| 3.4.5 以ACE抑制率为响应值的响应面分析结果 |
| 3.4.6 建立多肽含量的回归模型及着性检验 |
| 3.4.7 以多肽含量为响应值的响应面分析结果 |
| 3.4.8 最优中性蛋白酶酶解工艺条件及试验模型验证 |
| 3.5 本章小结 |
| 第四章 纳豆菌发酵鱿鱼加工副产物制备ACE抑制肽的工艺优化 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 材料与仪器 |
| 4.2.1 实验材料 |
| 4.2.2 实验试剂 |
| 4.2.3 仪器与设备 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 纳豆芽孢杆菌种子悬液的制备 |
| 4.3.2 ACE抑制肽的制备工艺 |
| 4.3.3 鱿鱼加工副产物以纳豆菌发酵的单因素试验 |
| 4.3.4 测定方法 |
| 4.3.5 数据处理 |
| 4.4 结果与分析 |
| 4.4.1 纳豆菌生长曲线 |
| 4.4.2 单因素实验结果及分析 |
| 4.4.3 响应面法优化实验设计 |
| 4.4.4 响应面试验设计及结果 |
| 4.4.5 建立ACE抑制率的回归模型及显着性检验 |
| 4.4.6 以ACE抑制率为响应值的响应面分析结果 |
| 4.4.7 建立多肽含量的回归模型及着性检验 |
| 4.4.8 以多肽含量为响应值的响应面分析结果 |
| 4.4.9 最优发酵工艺条件及试验模型验证 |
| 4.5 本章小结 |
| 第五章 超滤法分离鱿鱼加工副产物活性多肽及其他性质的研究 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 仪器与材料 |
| 5.2.1 实验材料 |
| 5.2.2 实验试剂 |
| 5.2.3 实验仪器 |
| 5.3 实验方法 |
| 5.3.1 超滤 |
| 5.3.2 ACE抑制活性 |
| 5.3.3 肾素抑制活性 |
| 5.3.4 IC50值的测定 |
| 5.3.5 体外模拟胃肠道消化 |
| 5.4 数据处理 |
| 5.5 实验结果与分析 |
| 5.5.1 超滤后各组分ACE和肾素抑制活性 |
| 5.5.2 E-1、F-1 组分体外ACE与肾素抑制的IC50值 |
| 5.5.3 体外模拟胃肠道消化对E-1、F-1组分抗高血压活性的影响 |
| 5.6 本章小结 |
| 结论与展望 |
| 一、结论 |
| 二、创新点 |
| 三、展望 |
| 参考文献 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 |
| 致谢 |
| 附件 |
（7）鸡肉中生物活性肽的研究进展（论文提纲范文）
| 1 鸡肉生物活性肽的功能特性 |
| 1.1 抗氧化性 |
| 1.2 降血压 |
| 1.3 抗疲劳作用 |
| 1.4 免疫调节作用 |
| 1.5 呈味作用 |
| 2 鸡肉生物活性肽的制备 |
| 2.1 酶解法 |
| 2.2 化学合成 |
| 3 生物活性肽的分离鉴定 |
| 4 研究面临的挑战 |
| 5 展望 |
（8）家蚕丝素蛋白ACE抑制肽的制备及性能研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第1章 绪论 |
| 1.1 高血压的概述 |
| 1.2 血管紧张素转化酶(ACE)及其抑制剂研究进展 |
| 1.2.1 血管紧张素转化酶及其对血压的调节作用 |
| 1.2.2 食源性ACE抑制多肽的种类及来源进展 |
| 1.2.3 ACE抑制肽的制备方法 |
| 1.2.4 ACE抑制肽的分离纯化 |
| 1.2.5 降血压肽的构效关系 |
| 1.3 分子对接研究ACE抑制肽的降压机理 |
| 1.4 家蚕丝素蛋白的研究进展 |
| 1.4.1 家蚕丝素蛋白的研究 |
| 1.4.2 家蚕丝素肽的研究 |
| 1.5 本研究的主要内容 |
| 第2章 丝素蛋白ACE抑制肽的制备及其工艺优化 |
| 2.1 前言 |
| 2.2 试验材料与仪器 |
| 2.2.1 材料与试剂 |
| 2.2.2 仪器与设备 |
| 2.3 试验方法 |
| 2.3.1 丝素蛋白的提取及其氨基酸分析 |
| 2.3.2 丝素蛋白酶解用酶的筛选 |
| 2.3.3 水解度的测定 |
| 2.3.4 ACE抑制活性的测定 |
| 2.3.5 ACE抑制肽浓度的测定 |
| 2.3.6 丝素蛋白酶解工艺优化 |
| 2.4 结果与分析 |
| 2.4.1 测定蛋白质的标准曲线 |
| 2.4.2 丝素蛋白氨基酸分析 |
| 2.4.3 蛋白酶的筛选 |
| 2.4.4 单因素影响试验结果与分析 |
| 2.5 本章小结 |
| 第3章 丝素蛋白ACE抑制肽的超滤分离及其稳定性研究 |
| 3.1 前言 |
| 3.2 试验材料与仪器 |
| 3.2.1 材料与试剂 |
| 3.2.2 仪器与设备 |
| 3.3 试验方法 |
| 3.3.1 超滤原液制备 |
| 3.3.2 超滤分离 |
| 3.3.3 RP-HPLC分析 |
| 3.3.4 ACE抑制活性的测定 |
| 3.3.5 ACE抑制肽的稳定性实验 |
| 3.3.6 丝素蛋白ACE抑制肽对ACE紫外光谱的影响 |
| 3.4 结果与分析 |
| 3.4.1 超滤对ACE抑制活性的影响 |
| 3.4.2 ACE抑制肽对ACE紫外光谱的影响 |
| 3.5 本章小结 |
| 第4章 丝素蛋白ACE抑制肽的分离纯化及结构鉴定 |
| 4.1 前言 |
| 4.2 试验材料与仪器 |
| 4.2.1 材料与试剂 |
| 4.2.2 主要仪器与设备 |
| 4.3 实验方法 |
| 4.3.1 制备丝素蛋白超滤液 |
| 4.3.2 DEAE-52柱层析 |
| 4.3.3 Sephadex G-50凝胶分析 |
| 4.3.4 Sephadex G-15凝胶分析 |
| 4.3.5 RP-HPLC分析 |
| 4.3.6 ACE抑制活性的测定 |
| 4.3.7 液-质联用分析 |
| 4.4 结果与分析 |
| 4.4.1 DEAE-52纤维树脂分离丝素ACE抑制肽的纯化效果 |
| 4.4.2 凝胶层析分离丝素蛋白ACE抑制肽 |
| 4.4.3 RP-HPLC分析 |
| 4.4.4 液质联用分析 |
| 4.5 本章小结 |
| 第5章 丝素蛋白ACE抑制肽降血压机理研究 |
| 5.1 前言 |
| 5.2 实验方法 |
| 5.2.1 丝素蛋白ACE抑制肽分子配体的三维模型构建 |
| 5.2.2 受体酶分子的模型构建 |
| 5.2.3 配体与受体分子的对接方法 |
| 5.2.4 ACE抑制肽的半数抑制浓度(IC50)的测定 |
| 5.2.5 丝素蛋白多肽对ACE抑制动力学研究 |
| 5.3 结果与分析 |
| 5.3.1 ACE三维构象与ACE抑制剂Lisinopril的结构分析 |
| 5.3.2 丝素蛋白ACE抑制肽与ACE活性中心对接模式及结合区域和结合能 |
| 5.3.3 不同多肽组分的半数抑制浓度 |
| 5.3.4 抑制作用类型 |
| 5.4 本章小结 |
| 结论 |
| 参考文献 |
| 本研究受资助的项目 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 |
| 致谢 |
（9）驼血中降血压降血脂多肽的制备及鉴定（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 缩略语表 |
| 1 引言 |
| 1.1 骆驼与骆驼血 |
| 1.1.1 骆驼血组成 |
| 1.1.2 驼血资源开发利用现状 |
| 1.1.3 驼血多肽研究进展 |
| 1.2 生物活性肽 |
| 1.2.1 生物活性肽的分类 |
| 1.2.2 生物活性肽的制备方法 |
| 1.2.3 生物活性肽的分离纯化 |
| 1.3 高血压 |
| 1.3.1 ACE抑制肽 |
| 1.3.2 ACE抑制肽的降血压机理 |
| 1.3.3 ACE抑制肽活性检测方法 |
| 1.4 高血脂与HMG-CoA还原酶抑制剂 |
| 1.4.1 血脂异常的形成 |
| 1.4.2 HMG-CoA还原酶抑制剂降血脂作用机制 |
| 1.5 研究目的与研究内容 |
| 1.5.1 研究目的 |
| 1.5.2 研究内容 |
| 1.6 技术路线 |
| 2 材料与方法 |
| 2.1 试验材料与设备 |
| 2.1.1 样品的采集 |
| 2.1.2 试验试剂与材料 |
| 2.1.3 仪器设备 |
| 2.2 试验方法 |
| 2.2.1 样品预处理 |
| 2.2.2 超声破碎血红细胞 |
| 2.2.3 透析除杂 |
| 2.2.4 蛋白浓度检测 |
| 2.2.5 氨基酸含量检测 |
| 2.2.6 体外模拟胃肠消化粗提降血脂多肽 |
| 2.2.7 邻苯二甲醛(OPA)法表观蛋白质水解度 |
| 2.2.8 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法观测蛋白分子量变化 |
| 2.2.9 酶解粗提液的分级 |
| 2.2.10 HMG-CoA还原酶抑制活性测定 |
| 2.2.11 反相高效色谱法测定ACE抑制活性 |
| 2.2.12 凝胶层析纯化降血脂多肽 |
| 2.2.13 降血压降血脂多肽氨基酸含量的测定 |
| 2.2.14 降血压降血脂多肽分子量测试 |
| 2.2.15 降血压降血脂多肽氨基酸序列测试 |
| 2.3 数据处理 |
| 3 结果分析与讨论 |
| 3.1 不同蛋白酶酶解方案的选择结果 |
| 3.2 蛋白浓度变化 |
| 3.3 氨基酸含量变化 |
| 3.4 水解度变化 |
| 3.5 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 |
| 3.6 ACE抑制活性 |
| 3.7 HMG-CoA还原酶抑制活性 |
| 3.8 葡聚糖凝胶层析纯化降血脂多肽 |
| 3.9 驼血降血压降血脂多肽氨基酸组成分析 |
| 3.9.1 驼血降血压多肽氨基酸组成分析 |
| 3.9.2 驼血降血脂多肽氨基酸组成分析 |
| 3.10 驼血降血压多肽分子量及氨基酸序列分析 |
| 3.11 驼血降血脂多肽分子量及氨基酸序列分析 |
| 4 结论与展望 |
| 4.1 结论 |
| 4.2 展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 作者简介 |
（10）液相色谱质谱联用技术在植物蛋白及多肽研究中的应用（论文提纲范文）
| 1 液质联用技术 |
| 1.1 液质联用技术发展 |
| 1.2 液质联用技术分析蛋白及多肽的方法 |
| 1.3 液质联用技术在蛋白的鉴定及分析中的定性分析 |
| 1.4 液质联用技术在蛋白的鉴定及分析中的定量分析 |
| 2 液质联用在植物蛋白及多肽中的应用 |
| 2.1 液质联用在谷物蛋白及多肽研究中的应用 |
| 2.2 液质联用在豆类蛋白及多肽研究中的应用 |
| 2.3 液质联用在其他作物蛋白及多肽研究中的应用 |
| 3 液质联用在蛋白及多肽研究中的发展方向 |
| 4 结语 |
四、食品抗高血压肽的研究进展和前景分析（论文参考文献）
- [1]海洋食品中海洋多糖、生物活性肽与皂苷类化合物改善代谢综合征的机制[J]. 陆佳俊,刘春娥,黄昆仑,贺晓云. 中国食品学报, 2021(09)
- [2]牡蛎多肽提取工艺的建立及其对RAW264.7巨噬细胞免疫调节作用的研究[D]. 逯冠宏. 吉林大学, 2021(01)
- [3]发酵与酶解法处理马乳酪蛋白制备ACE抑制肽[D]. 高杰. 昆明理工大学, 2021(02)
- [4]乳酸菌与酵母菌共发酵驼乳中ACE和DPP-Ⅳ抑制肽的研究[D]. 唐蓉. 昆明理工大学, 2021(02)
- [5]海水鱼内脏高值化利用的研究现状与发展趋势[J]. 窦鑫,吴燕燕. 食品工业科技, 2021(13)
- [6]鱿鱼加工副产物酶解、发酵工艺的优化和抗高血压肽的制备[D]. 姚雨杉. 华南理工大学, 2020(02)
- [7]鸡肉中生物活性肽的研究进展[J]. 俞媛瑞,王雪峰,王桂瑛,程志斌,谷大海,徐志强,范江平,普岳红,廖国周. 食品研究与开发, 2019(22)
- [8]家蚕丝素蛋白ACE抑制肽的制备及性能研究[D]. 杨云梅. 江苏科技大学, 2019(03)
- [9]驼血中降血压降血脂多肽的制备及鉴定[D]. 马志鹰. 内蒙古农业大学, 2019(01)
- [10]液相色谱质谱联用技术在植物蛋白及多肽研究中的应用[J]. 许岩,任皓威,周广运,刘宁. 食品工业科技, 2017(17)